Site actif, complexe enzyme-substrat, saturation : la forme de l’enzyme explique sa fonction.
www.ndolomath.comFiche de révision de SVTEEHB : « Relation entre structure et fonction de l’enzyme », proposée par ndolomath.comndolomath
Relation entre structure et fonction de l’enzyme
Module I : Le monde vivantSéquence 3 : La catalyse enzymatiqueSéance 18 : Relation entre structure et fonction de la protéine
💡 Idée principale : une enzyme est une protéine repliée en trois dimensions. Une petite région, le site actif, a une forme complémentaire d’une partie du substrat, comme une serrure et sa clé. L’enzyme et le substrat forment un complexe enzyme-substrat, transitoire et spécifique, indispensable à la catalyse.
Étapes résumées
La séquence d’acides aminés (fixée par le gène) détermine le repliement 3D de la protéine.
Le site actif comprend un site de fixation et un site catalytique.
E + S → complexe E-S → E + P : l’enzyme est libérée intacte.
La vitesse initiale augmente avec [S] jusqu’à un palier (Vmax) : enzymes saturées.
Si la forme change (dénaturation, mutation), la fonction est perdue.
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Situation problème
Chez le serrurier du quartier Mvog-Ada à Yaoundé, Thierry remarque que chaque clé n’ouvre qu’une seule serrure, et qu’une clé tordue n’ouvre plus rien. Son professeur de SVT lui dit que les enzymes fonctionnent un peu de la même façon, et qu’une enzyme « tordue » par la chaleur perd sa fonction.
Consignes :
Relève le problème posé.
Que représentent la clé et la serrure dans le cas d’une enzyme ?
Pourquoi une enzyme déformée ne fonctionne-t-elle plus ?
Compétence visée
Relier la structure tridimensionnelle d’une enzyme à sa fonction catalytique.
Objectifs de la leçon
Décrire les niveaux de structure d’une protéine.
Expliquer la notion de site actif et de complexe enzyme-substrat (maquette, TP 10).
Interpréter la courbe de vitesse en fonction de la concentration en substrat.
La structure d’une protéine enzyme
1. Du collier d’acides aminés à la protéine active
Document 1 : niveaux d’organisation d’une protéine et dénaturation.
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2. Du gène à la forme
La structure primaire (ordre des acides aminés) est dictée par le gène. Des liaisons faibles entre acides aminés plient la chaîne en hélices et feuillets (structure secondaire), puis en une forme globulaire précise (structure tertiaire). C’est cette forme qui crée le site actif. La chaleur ou un pH extrême rompent les liaisons faibles : la protéine se déplie et perd sa fonction.
Le site actif et le complexe enzyme-substrat
Activité 1 : modéliser la catalyse (maquette, TP 10)
Découpe dans du carton une enzyme munie d’une encoche, un substrat complémentaire et une autre molécule de forme différente. Manipule-les en suivant le document 2.
Document 2 : formation d’un complexe enzyme-substrat dissociable et spécifique.
Pourquoi dit-on que le complexe est « spécifique » ?
Pourquoi dit-on qu’il est « dissociable » ?
Que devient l’enzyme après la réaction ?
Ce qu’il faut comprendre : seul un substrat de forme complémentaire du site actif peut s’y fixer : le complexe est spécifique. Après la réaction, les produits n’ont plus la bonne forme et se détachent : le complexe est dissociable. L’enzyme, intacte, peut fixer une nouvelle molécule de substrat.
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Les deux zones du site actif
1
Site de fixation
Quelques acides aminés reconnaissent le substrat et le maintiennent en place.
2
Site catalytique
D’autres acides aminés agissent sur une liaison précise du substrat et la transforment.
3. L’équation de la catalyse
E + S ⇄ [E–S] ⟶ E + PLe complexe enzyme-substrat est une étape obligatoire : sans lui, pas de réaction.
l’enzymeles acidesles adolescents
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La cinétique enzymatique
Activité 2 : vitesse initiale et concentration en substrat
Avec une même quantité d’enzyme, on mesure la vitesse initiale de la réaction pour des concentrations croissantes de substrat.
Document 3 : vitesse initiale V₀ en fonction de la concentration en substrat.
Décris l’évolution de V₀.
Comment expliquer le palier ?
Comment augmenter encore la vitesse quand le palier est atteint ?
Ce qu’il faut comprendre : V₀ augmente d’abord vite, puis atteint un palier : la vitesse maximale (Vmax). Au palier, tous les sites actifs sont occupés : les enzymes sont saturées. Ce palier prouve que l’enzyme doit se lier au substrat. Pour aller plus vite, il faut plus d’enzyme : la vitesse est proportionnelle à la quantité d’enzyme.
Quand la structure change
Deux causes de perte de fonction
Dénaturation
Chaleur, pH extrême, alcool, métaux lourds déforment le site actif : l’enzyme devient inactive.
⚠
Mutation du gène
Un acide aminé du site actif est changé : l’enzyme fonctionne mal ou plus du tout (ex. albinisme : enzyme de la mélanine inactive).
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À retenir pour la suite
La fonction d’une protéine dépend de sa forme.
Sa forme dépend de sa séquence d’acides aminés.
Sa séquence dépend du gène : gène → protéine → caractère.
Trace écrite : ce que je retiens
À retenir
La fonction d’une enzyme dépend de sa structure tridimensionnelle, déterminée par sa séquence d’acides aminés.
Le site actif a une forme complémentaire d’une région du substrat (clé-serrure).
L’enzyme forme avec son substrat un complexe E-S spécifique et dissociable : E + S → E-S → E + P.
La vitesse initiale augmente avec [S] jusqu’à Vmax, quand les enzymes sont saturées.
Toute modification de forme (dénaturation, mutation) peut supprimer l’activité.
je retiensla protéineles protéines
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Vocabulaire à connaître
Site actifrégion de l’enzyme qui fixe et transforme le substrat.Complexe enzyme-substratassociation temporaire de l’enzyme et du substrat.Vitesse initialevitesse de la réaction au tout début.Saturationétat où tous les sites actifs sont occupés.Structure tertiairerepliement 3D d’une chaîne protéique.
Je m’évalue
1. Que signifie l’image « clé-serrure » ?
2. Écris l’équation de la catalyse enzymatique.
3. Pourquoi la vitesse atteint-elle un palier ?
4. Pourquoi la chaleur détruit-elle une enzyme ?
Réponses : complémentarité site actif / substrat · E + S → E-S → E + P · les enzymes sont saturées · elle déforme le site actif. Le corrigé détaillé et d’autres exercices de ce chapitre sont dans les exercices corrigés.
je réfléchisle cortexla sécurité routière
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Erreurs fréquentes
Croire que le substrat se fixe n’importe où sur l’enzyme : il se fixe au site actif.
Penser qu’ajouter du substrat augmente toujours la vitesse : au-delà de la saturation, non.
Oublier que l’enzyme sort intacte du complexe.
Méthode
Pour expliquer une courbe de cinétique : décris d’abord (augmentation, palier, valeurs), puis explique chaque partie avec l’état des sites actifs (libres, de plus en plus occupés, tous occupés). Un petit schéma de l’enzyme et du substrat rend la réponse plus claire.
Activité d’intégration
Un laboratoire de Buea étudie une enzyme qui dégrade un pesticide dans le sol. Avec 1 mg d’enzyme, la vitesse plafonne à 20 unités même si l’on ajoute beaucoup de pesticide. Avec 2 mg d’enzyme, elle plafonne à 40 unités. Chauffée à 70 °C, l’enzyme n’agit plus.
Explique le plafonnement de la vitesse avec 1 mg d’enzyme.
Explique le résultat obtenu avec 2 mg.
Explique, à l’échelle du site actif, l’effet du chauffage à 70 °C.