Amylase de la salive, pepsine de l’estomac : vitesse, température et pH, les caractères d’un catalyseur biologique.
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Les caractéristiques de l’activité enzymatique
Module I : Le monde vivantSéquence 3 : La catalyse enzymatiqueSéance 17 : Caractéristiques de l’activité enzymatique
💡 Idée principale : les enzymes sont des biocatalyseurs : elles agissent vite, à faible dose, à la température du corps. Protéines fragiles, elles ont une température optimale et un pH optimal, et elles sont spécifiques de leur substrat et du type de réaction qu’elles catalysent.
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Étapes résumées
L’amylase de la salive hydrolyse l’amidon en maltose en quelques minutes à 37 °C.
Un catalyseur chimique (HCl) le fait aussi, mais lentement et à chaud.
Activité optimale vers 37 °C ; inactivée par le froid (réversible), détruite par la chaleur (irréversible).
Chaque enzyme a son pH optimal : pepsine ≈ 2, amylase ≈ 7, trypsine ≈ 8.
Double spécificité : de substrat et d’action.
Situation problème
Au marché de Mokolo, Fadimatou mâche longtemps un morceau de bâton de manioc : « Il devient sucré ! » dit-elle. Sa cousine lui répond que c’est la salive. Plus tard, en cours, elles apprennent que la même enzyme de la salive cesse d’agir dans l’estomac, très acide, et que la fièvre très élevée peut abîmer les enzymes du corps.
Consignes :
Relève le problème posé.
Que fait la salive à l’amidon du manioc ?
Quels facteurs peuvent modifier l’action d’une enzyme ?
Compétence visée
Expliquer les caractéristiques de l’activité enzymatique et l’influence des conditions du milieu.
Objectifs de la leçon
Mettre en évidence l’action de l’amylase salivaire (TP 9).
Comparer catalyseur biologique et catalyseur chimique.
Analyser l’effet de la température et du pH sur l’activité enzymatique.
le problèmel’objectifl’enzyme
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Mise en évidence de la catalyse enzymatique (TP 9)
Activité 1 : action de la salive sur l’amidon
Tube 1 : empois d’amidon. Tube 2 : empois d’amidon + salive fraîche. Les tubes sont placés à 37 °C. Toutes les 3 minutes, on prélève une goutte pour l’eau iodée et une autre pour la liqueur de Fehling (à chaud).
Ce qu’il faut comprendre : dans le tube 2, l’amidon disparaît (l’eau iodée ne bleuit plus) et un sucre réducteur apparaît (Fehling +) : la salive hydrolyse l’amidon en maltose. Le tube 1 (témoin) montre que l’amidon ne se transforme pas seul. L’agent actif de la salive est une enzyme, l’amylase salivaire.
les réactifsles adolescentsla feuille
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1. Enzyme et catalyseur chimique
Caractère
Amylase (enzyme)
Acide chlorhydrique (HCl)
Durée de l’hydrolyse
quelques minutes
environ 2 heures
Température
37 °C
ébullition (100 °C)
Produit
maltose seulement
glucose (hydrolyse totale)
Spécificité
très grande
faible (agit sur beaucoup de molécules)
la températuredates et duréesla glycémie
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Les propriétés des enzymes
Des catalyseurs remarquables
Rapides
Une molécule d’enzyme transforme des milliers de molécules de substrat par seconde (anhydrase carbonique : un million).
Efficaces à faible dose
L’enzyme est intacte à la fin de la réaction et peut resservir.
Protéines
Grosses molécules fragiles, faciles à dénaturer.
Spécifiques
D’un substrat (amylase → amidon) et d’un type de réaction (hydrolyse, oxydation…).
2. La spécificité d’action
Famille d’enzymes
Type de réaction
Exemple
Hydrolases
coupure par l’eau
amylase, lipase, pepsine
Déshydrogénases
arrachage d’hydrogène (oxydation)
enzymes de la respiration
Polymérases
assemblage de monomères
ADN polymérase, ARN polymérase
Isomérases
réarrangement d’une molécule
glucose isomérase
l’ADNla famillela mitochondrie
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Influence de la température
Activité 2 : la vitesse de réaction selon la température
On mesure la vitesse d’hydrolyse de l’amidon par l’amylase à différentes températures. Un tube placé à 0 °C, puis ramené à 37 °C, retrouve son activité ; un tube chauffé à 80 °C, puis ramené à 37 °C, reste inactif.
Document 2 : activité de l’amylase en fonction de la température.
Détermine la température optimale.
Compare l’effet du froid et celui de la chaleur forte.
Ce qu’il faut comprendre : l’activité est maximale à la température optimale (≈ 37 °C, température du corps). Le froid ralentit l’enzyme de façon réversible. Au-delà de 50–60 °C, la protéine se déforme définitivement : c’est la dénaturation, irréversible.
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Influence du pH
Activité 3 : chaque enzyme a son pH
On mesure l’activité de trois enzymes digestives à différents pH.
Document 3 : activité relative de la pepsine, de l’amylase salivaire et de la trypsine selon le pH.
Relève le pH optimal de chaque enzyme.
Relie ces valeurs au milieu où chaque enzyme agit.
Ce qu’il faut comprendre : chaque enzyme a un pH optimal qui correspond à son milieu naturel : pepsine ≈ 2 (estomac acide), amylase ≈ 7 (bouche), trypsine ≈ 8 (intestin). Loin de ce pH, l’enzyme se déforme et devient inactive : l’amylase salivaire cesse d’agir dans l’estomac.
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Applications
Une forte fièvre (plus de 41 °C) peut perturber les enzymes du corps : il faut la faire baisser.
On conserve les aliments au froid : les enzymes des microbes sont ralenties.
Blanchir les légumes (eau bouillante) détruit leurs enzymes et préserve leur couleur.
Trace écrite : ce que je retiens
À retenir
Les enzymes sont des biocatalyseurs : rapides, efficaces à faible dose, intactes après la réaction.
Elles agissent à basse température, contrairement aux catalyseurs chimiques.
Chaque enzyme a une température optimale ; la chaleur forte la dénature de façon irréversible.
Chaque enzyme a un pH optimal correspondant à son milieu d’action.
Les enzymes ont une double spécificité : de substrat et d’action.
je retiensla chaleurla lumière
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Vocabulaire à connaître
Biocatalyseurcatalyseur produit par un être vivant.Température optimaletempérature d’activité maximale d’une enzyme.Dénaturationdéformation d’une protéine qui lui fait perdre sa fonction.pH optimalpH pour lequel l’activité est maximale.Empois d’amidonamidon cuit dans l’eau.
Je m’évalue
1. Quel test montre que l’amidon a disparu ?
2. Quelle est la température optimale de l’amylase humaine ?
3. Quel est le pH optimal de la pepsine ?
4. Pourquoi une enzyme chauffée à 90 °C ne refonctionne-t-elle pas ?
Réponses : l’eau iodée ne bleuit plus · environ 37 °C · environ 2 (acide) · elle est dénaturée de façon irréversible. Le corrigé détaillé et d’autres exercices de ce chapitre sont dans les exercices corrigés.
je réfléchisle pHl’eau
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Erreurs fréquentes
Dire que le froid « tue » l’enzyme : il la ralentit seulement (effet réversible).
Penser que toutes les enzymes ont le même pH optimal.
Confondre vitesse maximale et quantité de produit formée.
Méthode
Pour lire une courbe d’activité : repère le maximum et lis la valeur en abscisse (optimum) ; décris la partie croissante, puis décroissante, avec des chiffres ; termine en expliquant (agitation moléculaire, dénaturation, pH du milieu).
Activité d’intégration
Une femme de Kribi prépare du « bâton de manioc ». Elle remarque que la pâte crue sucrée par mastication perd ce goût si on la mélange à du jus de citron, et qu’une bouillie très chaude ne devient jamais sucrée même après mastication.
Explique pourquoi la pâte devient sucrée dans la bouche.
Explique l’effet du jus de citron.
Explique pourquoi la bouillie très chaude ne devient pas sucrée.